LL-37

• Обґрунтована дослідницька цінність охоплює механізм пептидів захисту хазяїна, моделі мембран і біоплівок, дослідження імунних сигналів, моделі біології ран, розроблення форм і протеолітичну стабільність, методи оцінювання адсорбції та вилучення, а також аналітичне порівняння аналогів
• Дані щодо ран у людей залишаються експериментальними й залежать від конкретної форми; антимікробну або ранозагоювальну активність in vitro не можна подавати як установлену клінічну ефективність
• Контекстно-залежні прозапальні, цитотоксичні й пов’язані з пухлинами результати залишаються важливими для планування експерименту та кваліфікації покупця.

CAS

154947-66-7

Формула

COA

Молекулярна маса

4493 g/mol

Зовнішній вигляд

Ліофілізований пептид із характеристиками, залежними від партії; колір і фізичну форму слід підтвердити за COA випущеної партії

Чистота

Lot-specific chromatographic purity plus quantitative peptide content; confirm supplied terminal form, counterion, water and endotoxin separately · ціль, перевірте COA серії

Зберігання

Дотримуйтеся етикетки, COA і даних про стабільність випущеної партії для поставленої кінцевої форми та протиіона. Захищайте сухий матеріал від вологи, неналежної температури та світла. Після відновлення адсорбція, протеоліз, окиснення й матричні ефекти потребують перевірки вилучення та стабільності для конкретного експерименту; не припускайте універсального періоду використання за 2–8°C.

MOQ

За запитом

Строк виконання

14–21 день

LL-37 — лінійний C-кінцевий пептид із 37 залишків, що вивільняється з людського hCAP18; PubChem також індексує його під назвою ropocamptide. Він катіонний і амфіпатичний, проте його вторинна структура та вимірювана активність залежать від моделі мембрани, солі, концентрації, матриці, протеаз, агрегації й адсорбції. Дані в людей залишаються специфічними для конкретної форми та протоколу: невелике дослідження венозних виразок гомілки 2014 року повідомило про сигнал; масштабніше дослідження Phase IIb 2021 року не досягло первинної кінцевої точки в загальній популяції; а рандомізоване дослідження діабетичної виразки стопи 2023 року показало більше покращення індексу грануляції, але не виявило значного зниження запальних маркерів або колонізації аеробними бактеріями. Жодне з цих досліджень не робить LL-37 у вигляді нерозфасованої субстанції схваленим лікарським засобом.

• Придатні лабораторні завдання охоплюють підтвердження ідентичності та форми пептиду, моделі порушення мембран і біоплівок, сигнальні шляхи вродженого імунітету, чутливість до протеаз, адсорбцію та вилучення, системи формуляції та доставки, моделі біології ран і порівняння аналогів
• Опубліковані дослідження в людей залишаються експериментальними даними; схвалених клінічних показань немає.

LL-37 може взаємодіяти з мікробними мембранами й модулювати сигнальні шляхи хазяїна, міграцію клітин та ангіогенез, однак його конформація, напрям і величина вимірюваних ефектів залежать від концентрації, солі, моделі мембрани, матриці та контексту захворювання. Після позаклітинної дегрануляції Proteinase 3 вивільняє зрілий LL-37 із hCAP18; це не просто фермент кліренсу. Бактеріальні протеази й протеази хазяїна, компоненти сироватки, окиснення, агрегація та поверхнева адсорбція можуть знижувати або змінювати вилучення й активність. Ці механізми не обґрунтовують універсальне терапевтичне твердження або режим впливу.

• Не призначено для введення людям або тваринам
• LL-37 може проявляти цитотоксичні або прозапальні властивості залежно від концентрації та контексту; порушення регуляції LL-37 пов’язують із запальними захворюваннями шкіри, у дослідженнях меланоми описано механізми стимуляції пухлини, а в опублікованому випадку експериментальне внутрішньопухлинне введення спричинило оборотну дерматологічну токсичність
• Обмежені дослідження місцевого застосування не підтверджують безпеку інших форм, шляхів введення, популяцій або поєднань.

Взаємодії, описані в літературі

• Рекомендації щодо поєднань або сумісності в людей не застосовуються
• Твердження про синергію з BPC-157, TB-500, антибіотиками, vitamin D3 або лактоферином вилучено, оскільки вони не підтверджувалися суворими дослідженнями поєднань
• Лабораторні дослідження поєднань потребують контролю кожного окремого агента, автентифікованих матеріалів, матричних контролів і кількісного оцінювання вилучення.

LL-375 mg · WHJLP-LL5-260420-C

Репрезентативні документи, що періодично оновлюються

Опубліковані COA стосуються репрезентативних заводських партій і можуть не відповідати найновішій доступній партії. Для поточної пропозиції або відвантаження відділ продажів може підтвердити відповідну партію та надати її COA.

Незалежне тестування на запит

Звіти сторонніх лабораторій зазвичай не публікуються. Якщо потрібна незалежна перевірка, до тестування можна погодити лабораторію, метод, критерії приймання та порядок урегулювання. Якщо погодженої специфікації не дотримано, відповідно до погоджених умов можна обговорити належне рішення, включно з поверненням коштів, коли це застосовно. Якщо інше не погоджено письмово, витрати на це додаткове випробування несе покупець.

Допомога з перевіркою COA

Потрібна допомога з читанням заводського COA або звіту сторонньої лабораторії? Відділ продажів може пояснити пункти випробувань, специфікації та зв'язок результатів із партією, що обговорюється.

Запитуйте актуальний пакет, а не типовий сертифікат

• Вимагайте відомості про кінцеву форму й послідовність, інтактну масу та, за потреби, пептидне картування, хроматографічну чистоту, кількісний вміст пептиду, протиіон, воду, залишкові розчинники, окиснені або споріднені пептиди, агрегацію, вилучення із запланованих ємностей і стабільність конкретної партії
• Для імунологічних або клітинних досліджень вимагайте адаптований до матриці аналіз ендотоксину з контролями інтерференції
• Стерильність, мікробне навантаження та ендотоксин є різними характеристиками й потребують окремих доказів.

Дотримуйтеся етикетки, COA і даних про стабільність випущеної партії для поставленої кінцевої форми та протиіона. Захищайте сухий матеріал від вологи, неналежної температури та світла. Після відновлення адсорбція, протеоліз, окиснення й матричні ефекти потребують перевірки вилучення та стабільності для конкретного експерименту; не припускайте універсального періоду використання за 2–8°C.

Зазначте пункт призначення, сезон, прийнятний вплив під час перевезення й потребу протоколу в ізольованому чи холодовому сервісі. Додаткову вартість температурного контролю зазначають окремо.

• Ідентичність і послідовність: NIH PubChem CID 16198951 та RCSB PDB 2K6O; незалежно підтвердьте кінцеву форму й масу випущеної партії.
• Механізм дозрівання: Sørensen et al., Blood 2001, PMID 11389039, ідентифікує Proteinase 3 як позаклітинну протеазу, що розщеплює hCAP18.
• Дані щодо венозних виразок гомілки: Grönberg et al. 2014, PMID 25041740; Mahlapuu et al. 2021, PMID 34687253 і PMCID PMC9298190. Масштабніше дослідження Phase IIb не досягло первинної кінцевої точки в загальній популяції.
• Дані щодо діабетичних виразок стопи: Miranda et al. 2023, PMID 37480520, PMCID PMC10514151 і NCT04098562. Дослідження показало більше покращення індексу грануляції, але не виявило значного зниження IL-1α, TNF-α або колонізації аеробними бактеріями.
• Інший експериментальний контекст: ClinicalTrials.gov NCT02225366 повідомляє про завершене дослідження внутрішньопухлинного застосування при меланомі з чотирма учасниками; воно не встановлює схвалення, загальну безпеку або протокол введення для цієї партії RUO.

1. 01

   FALL-39, a putative human peptide antibiotic, is cysteine-free and expressed in bone marrow and testis

   Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) · 1995

   Відкрити джерело
2. 02

   LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides

   Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes · 2006

   Відкрити джерело
3. 03

   The peptide antibiotic LL-37/hCAP-18 is expressed in epithelia of the human lung where it has broad antimicrobial activity at the airway surface

   Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) · 1998

   Відкрити джерело
4. 04

   An angiogenic role for the human peptide antibiotic LL-37/hCAP-18

   Journal of Clinical Investigation · 2003

   Відкрити джерело
5. 05

   Significance of LL-37 on Immunomodulation and Disease Outcome

   BioMed Research International · 2020

   Відкрити джерело
6. 06

   LL-37 Might Promote Local Invasion of Melanoma by Activating Melanoma Cells and Tumor-Associated Macrophages

   Cancers (Basel) · 2023

   Відкрити джерело
7. 07

   Dermatologic toxicity from novel therapy using antimicrobial peptide LL-37 in melanoma: A detailed examination of the clinicopathologic features

   Journal of Cutaneous Pathology · 2018

   Відкрити джерело
8. 08

   Treatment with LL-37 is safe and effective in enhancing healing of hard-to-heal venous leg ulcers: a randomized, placebo-controlled clinical trial

   Wound Repair and Regeneration · 2014

   Відкрити джерело